การศึกษาเชิงคำนวณของโปรตีนฮีทช็อค 90β: โครงสร้างและปฏิสัมพันธ์เชิงโมเลกุลกับ Geldanamycin และ Ritonavir
การศึกษาเชิงคำนวณของโปรตีนฮีทช็อค 90β: โครงสร้างและปฏิสัมพันธ์เชิงโมเลกุลกับ Geldanamycin และ Ritonavir การศึกษาเชิงคำนวณของโปรตีนฮีทช็อค 90β: โครงสร้างและปฏิสัมพันธ์เชิงโมเลกุลกับ Geldanamycin และ Ritonavir การศึกษาเชิงคำนวณของโปรตีนฮีทช็อค 90β: โครงสร้างและปฏิสัมพันธ์เชิงโมเลกุลกับ Geldanamycin และ Ritonavir โปรตีนฮีทช็อค 90 (Hsp90) เป็นโปรตีน chaperone ที่มีความสำคัญต่อการพับและการทำงานของโปรตีนหลายชนิดในเซลล์ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง Hsp90β ซึ่งเป็น isoform หลักที่พบในไซโตพลาสซึม มีบทบาทสำคัญในการควบคุมการเติบโต การอยู่รอด และการตอบสนองต่อความเครียดของเซลล์ การทำงานที่หลากหลายของ Hsp90β ทำให้มันกลายเป็นเป้าหมายที่น่าสนใจสำหรับการพัฒนายาต้านมะเร็ง โครงสร้างและหน้าที่ของ Hsp90β Hsp90β เป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างเป็น dimer โดยแต่ละ monomer ประกอบด้วยโดเมนหลัก 3 โดเมน ได้แก่ โดเมน N-terminal (NTD): เป็นบริเวณที่จับกับ ATP และเป็นตำแหน่งที่ยาต้านมะเร็งหลายชนิดจับกับ Hsp90β โดเมนกลาง (MD): เป็นบริเวณที่เชื่อมต่อ NTD และ ...